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109 | 2010
Annuaire du Collège de France 2008-2009
Résumé des cours et travaux 109e année
I. Sciences mathématiques, physiques et naturelles

Chimie des processus biologiques

Marc Fontecave
p. 189-212

Plan

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Notes de la rédaction

Les cours sont disponibles sous format vidéo sur le site Internet du Collège de France : www.college-de-france.fr/site/marc-fontecave/

Texte intégral

Enseignement

Cours : Chimie et défis énergétiques du xxie siècle : du soleil aux nouvelles énergies

1Il ne fait pas de doute que la source d’énergie renouvelable la plus abondante, très largement supérieure aux contributions potentielles de l’énergie éolienne, géothermique ou hydroélectrique par exemple, est l’énergie solaire. Une façon d’exploiter cette énergie est de la transformer en énergie chimique, de la stocker sous la forme d’un carburant, par exemple l’hydrogène. Ce dernier est, on le sait, une alternative prometteuse à l’utilisation du pétrole, à la fois en raison de la grande quantité d’énergie qu’il restitue lors de son oxydation (piles à combustibles) et du fait que le seul sous-produit de cette oxydation est l’eau.

2La conversion de l’énergie solaire en carburant est en fait admirablement réalisée par le monde vivant qui utilise en permanence le soleil pour transformer l’eau et le dioxyde de carbone en molécules à haute valeur énergétique que l’on retrouve dans la biomasse. Certains organismes vivants ont même la capacité de réaliser une simple photolyse de l’eau : ils utilisent l’énergie solaire pour transformer l’eau en oxygène et en hydrogène, un véritable tour de force quand on sait que l’eau n’absorbe pas les photons du soleil et que les processus mis en jeu dans cette photolyse sont des processus multiélectroniques très complexes. Pour ce faire, ces microorganismes ont élaboré des systèmes enzymatiques incroyablement sophistiqués et efficaces pour collecter les photons, traduire cette absorption de lumière en énergie chimique et pour catalyser les réactions de transfert d’électrons. Ce qui est remarquable, c’est que ces systèmes ont réussi à n’utiliser que des métaux très abondants alors que les dispositifs d’électrolyseurs ou de piles les plus efficaces mis au point par les chimistes et utilisés aujourd’hui nécessitent des métaux nobles comme le platine, très chers parce que peu abondants dans la croute terrestre (abondance terrestre du platine de l’ordre de 5 ppm, équivalente à celle de l’or). On oublie souvent de dire qu’il n’y a pas de futur pour une économie à hydrogène si on ne résout pas ces problèmes de catalyseurs. Par exemple, pour la réduction de l’eau en hydrogène ou pour la réaction inverse, les hydrogénases utilisent du nickel ou du fer. Ces enzymes constituent donc une source d’inspiration fascinante pour le chimiste qui rêve de « copier » le vivant et d’inventer de nouveaux catalyseurs reproduisant certaines propriétés structurales et fonctionnelles remarquables des sites actifs des enzymes. On parle de chimie bio-inspirée.

3L’objectif du cours est de faire le point sur les récents développements dans le domaine de la catalyse, des photosensibilisateurs, et des matériaux d’électrodes qui permettent d’envisager, à court terme, la mise au point de dispositifs originaux et efficaces pour la photolyse de l’eau et la conversion de l’énergie solaire en carburants.

Introduction : hydrogène et autres carburants solaires ; de l’eau du soleil et des catalyseurs

4Dans ce premier cours introductif, le contexte énergétique mondial est discuté, afin de montrer l’urgence qu’il y a à remplacer les énergies fossiles, pétrole, gaz et charbon. Les potentiels des différentes énergies renouvelables (géothermique, éolienne, solaire, courants et marées, hydroélectrique) sont évalués et comparés. Ceci permet de conclure que seule l’énergie solaire est quantitativement à même de répondre aux besoins énergétiques croissants de la planète (25 TW de puissance en 2050). L’exploitation de cette énergie, qui passe par sa conversion en électricité et/ou en carburants, requiert des investissements considérables dans les domaines du photovoltaïque (conversion de l’énergie solaire en électricité) et des batteries pour le stockage de l’électricité, de l’utilisation de la biomasse (carburants de 2e et 3e génération, biodiesels), enfin de l’hydrogène. Ce dernier constitue un carburant intéressant alimentant les piles à combustible et peut être utilisé comme une forme de stockage de l’énergie solaire dès lors que cette dernière est utilisée pour la réduction de l’eau (électrolyse couplée à un panneau photovoltaïque) ou pour la décomposition de l’eau (photolyse de l’eau en oxygène et hydrogène). La photolyse de l’eau est un processus qui se produit dans de nombreux organismes vivants (photosynthèse) qui savent exploiter des métaux non nobles comme le nickel, le fer et le manganèse comme catalyseurs. Un des enjeux majeurs dans le domaine de l’électrolyse et la photolyse de l’eau réside dans la découverte de nouveaux catalyseurs à base de métaux non nobles qui peut être aidée et stimulée par la compréhension de la structure et du fonctionnement des biocatalyseurs.

Les hydrogénases : des biocatalyseurs pour la production et l’oxydation de l’hydrogène

5Le platine est largement utilisé comme catalyseur pour la réduction de l’eau en hydrogène et pour la réaction inverse, l’oxydation de l’hydrogène en eau, car les processus multiélectroniques correspondants se produisent à sa surface sans surtension électrochimique. Cette propriété remarquable est partagée par une famille d’enzymes, les hydrogénases, qui permettent à certains microorganismes (bactéries, organismes photosynthétiques) vivants d’utiliser le pouvoir réducteur de l’hydrogène pour leur métabolisme bioénergétique ou de se débarrasser des excès d’électrons. Les hydrogénases sont des métalloprotéines qui catalysent l’interconversion eau-hydrogène non seulement sans surtension mais avec des efficacités catalytiques impressionnantes. Ceci explique l’intérêt croissant pour ces systèmes enzymatiques comme catalyseurs potentiels dans des dispositifs de piles, d’électrolyseurs et de photolyseurs, malgré leur sensibilité importante à l’air. Il existe deux classes d’hydrogénases : celles qui possèdent un site actif comportant un atome de Ni et un atome de Fe et celles qui possèdent un site actif avec deux atomes de Fe. Ces sites actifs ont la caractéristique unique de comporter des ligands de type cyanure et monoxyde de carbone. Dans ce cours sont données des informations concernant : (i) le rôle physiologique des hydrogénases ; (ii) la structure tridimensionnelle des protéines, révélant des canaux de transfert de gazs, des chaînes de transfert d’électrons et des chaînes de transfert de protons ; (iii) les mécanismes enzymatiques (complexes métal-hydrogène, métal-hydrure) ; (iv) les premières biopiles à hydrogénases.

Nouveaux développements vers la (photo)réduction de l’eau en hydrogène

6La mise au point d’une cellule photoélectrochimique passe par l’élaboration de photoanodes (oxydation de l’eau générant des électrons) et de photocathodes (qui récupèrent les électrons pour transformer l’eau en hydrogène). Ces électrodes doivent associer des activités de collecte de lumière, de séparation de charge et de catalyse, et constituent des objectifs technologiques d’une très grande complexité. Pour l’anode, l’énergie des photons du soleil est nécessaire car la réaction d’oxydation de l’eau est thermodynamiquement défavorable. Pour la cathode, les photons sont aussi nécessaires car les électrons n’ont pas un potentiel suffisamment réducteur pour réduire les protons. Cette double entrée de photons est retrouvée dans le processus naturel de la photosynthèse où l’oxydation de l’eau passe par la collecte des photons du soleil au niveau du photosystème II et où les électrons produits en bout de chaîne sont ré-énergisés par des photons au niveau du photosystème I afin de les rendre réactifs pour la réduction du NAD puis du CO2 ou de l’eau. Dans ce cours sont discutés les systèmes moléculaires bioinspirés les plus récents pour la photoréduction des protons en hydrogène (matériaux actifs potentiels de photocathodes), le plus souvent assemblages d’une molécule photosensibilisatrice et d’un complexe métallique (métaux non nobles) pour la catalyse de réduction de l’eau. Les exemples suivants sont plus particulièrement développés : (i) cobaloximes ou complexes dinucléaires de fer (modèles du site actif des hydrogénases à fer) associés à des photosensibilisateurs de type Ru(diimine)3, Ir(diimine), Re(phen)(CO)3, colorants organiques (éosine, rose de Bengal), porphyrine de Zn ; (ii) systèmes enzymatiques purifiés combinant une hydrogénase pour la catalyse et le photosystème I ; (iii) les premières photocathodes solides à base de nanoparticules photosensibilisatrices (quantum dots) fonctionnalisées avec des catalyseurs de synthèse et fixées sur des électrodes d’or.

Nouveaux développements vers la (photo)oxydation de l’eau en oxygène

7Ce cours est le pendant du précédent en ce qu’il concerne la photoanode de la même cellule photoélectrochimique. Cependant, il n’existe pour l’instant que très peu de systèmes moléculaires bioinspirés (à base de métaux non nobles comme le manganèse) satisfaisants pour une photooxydation de l’eau. Les quelques exemples à base de polyoxométalate de cobalt ou de complexes tétranuclaires de manganèse (modèle chimique du site actif du photosystème II), associés à des photosensibilisateurs de type Ru(diimine)3 sont présentés. Il en ressort que les matériaux à considérer pour l’élaboration d’une photoanode sont des matériaux solides à propriétés semi-conductrices. Le plus connu et développé est l’oxyde TiO2 mais celui-ci n’absorbe que dans l’UV. Le spectre solaire imposant une absorption dans le visible, l’oxyde le plus étudié en ce moment est l’oxyde de fer Fe2O3. Ses propriétés peuvent être améliorées par : (i) dopage ; (ii) nanostructuration ; (iii) association avec un catalyseur pour optimiser l’utilisation des « trous » pour l’oxydation de l’eau. Même si l’oxyde d’iridium IrO2 est un très bon catalyseur, celui-ci a l’inconvénient des métaux nobles (disponibilité et prix) et de nombreuses recherches portent actuellement sur les oxydes de cobalt ou les oxydes de manganèse.

Des catalyseurs moléculaires à des matériaux d’électrodes

8L’exploitation de photosystèmes moléculaires et supramoléculaires bio-inspirés ou de biocatalyseurs purifiés (hydrogénases) nécessitent que ceux-ci puissent être intégrés de façon stable et durable à des surfaces d’électrode. Cela passe par des méthodes originales de fixation (de préférence covalente) des molécules sur des électrodes peu coûteuses (carbone, oxydes transparents de type ITO, etc.). Les différentes méthodes modernes de greffage, avec exemples, sont discutées : (i) ligands modifiés par des fonctions carboxylates, phosphonates, acetylacetonates, pour la fixation sur des oxydes ; (ii) réduction électrochimique de sels de diazonium ; (iii) électropolymérisation ; (iv) fonctionnalisation de nanotubes de carbone. Un bel exemple de réalisation d’électrode impliquant la mise au point d’un catalyseur original à base de métal non noble efficace et sa fixation sur une électrode est présenté en détail (Science, 2009). Ce résultat a été obtenu au laboratoire de Chimie et biologie des métaux (CEA-CNRS-université J. Fourier, au CEA de Grenoble), en collaboration avec une équipe du laboratoire de Chimie des surfaces et interfaces (CEA de Saclay) et une équipe du laboratoire d’Innovation pour les technologies des énergies nouvelles et les nanomatériaux (CEA de Grenoble). Nous avons pu élaborer, pour la première fois, un matériau capable, dans des dispositifs électrochimiques, de catalyser, comme le fait le platine, aussi bien la production d’hydrogène à partir de l’eau (pour une utilisation dans les électrolyseurs) que son oxydation (pour une utilisation dans les piles à combustible). Ce matériau original est constitué d’un petit complexe de nickel, qui reproduit certaines caractéristiques des hydrogénases, greffé sur des nanotubes de carbone choisis pour leur importante surface potentielle de liaison du catalyseur et pour leur grande conductivité électrique. Déposé sur une électrode, il se révèle extrêmement stable, résistant au CO, et capable de fonctionner, sans surtension, en milieu très acide ce qui lui permet d’être compatible avec les membranes échangeuses de protons (comme le Nafion), utilisées de manière quasi-universelle dans les piles à combustible. Même si les densités de courant électrique obtenues sont encore faibles, la mise en œuvre de ce nouveau matériau pourrait lever un verrou scientifique majeur pour le développement à grande échelle de l’économie à hydrogène.

CO2, une source de carbone abondante : activation et réduction

9Une autre façon de stocker l’énergie solaire est d’utiliser les électrons extraits de l’eau, au cours de la photooxydation (photoanode), non pas pour la réduction des protons mais pour la réduction du CO2. Ceci conduit potentiellement à la production de formes plus réduites du carbone, CO, formiate, méthanol, méthane. Ces réactions multiélectroniques nécessitent des catalyseurs qui restent à découvrir. La réduction du CO2 en molécules organiques à haut contenu énergétique est une étape clé du processus complexe de la photosynthèse. Une enzyme fascinante de ce métabolisme, discutée dans ce cours, est la ribulose1,5-biphosphate carboxylase (RuBisCo) qui permet la fixation du CO2 sur le ribulose1,5-biphosphate et la formation de deux molécules de phosphoglycérate. Une autre classe d’enzymes qui pourrait avoir des développements technologiques est la formiate déshydrogénase. Son site actif peut contenir du tungstène ou du molybdène. Déposée sur une électrode de carbone, elle peut agir comme un électrocatalyseur pour la réduction du CO2 en formiate avec d’excellents rendements et de faibles surtensions. Enfin une photoréduction du CO2 en CO a pu être mise en œuvre en utilisant un photosensibilisateur de type Ru(diimine)3 et la CO-déshydrogénase, une enzyme à Ni et Fe, tous les deux fixés sur des nanoparticules de TiO2 facilitant la séparation de charges et le transfert d’électrons fournis par un réducteur sacrificiel. Dans ce cours sont également discutées la réduction électrochimique du CO2 utilisant des catalyseurs moléculaires de type cyclames de Ni et Co, porphyrines de fer, phosphines de palladium, complexes azotés de cuivre, ainsi que la photoréduction du CO2 par des assemblages de complexes du Re avec des photosensibilisateurs à base de Ru.

Séminaires

Produire des biocarburants à partir de micro-algues : quels enjeux pour la recherche ?

107 avril 2010

Intervenant : Gilles Peltier, directeur de recherches, CEA, Cadarache

11Le monde des micro-algues et des cyanobactéries constitue un formidable réservoir de biodiversité à peine exploré (30 000 espèces décrites, 1 million estimées). Il existe un potentiel considérable, et quasi inexploité, de production de bioénergies par l’action de micro-organismes photosynthétiques. Certaines micro-algues ont en effet développé des capacités métaboliques originales, comme celle de produire de l’hydrogène ou d’accumuler des réserves lipidiques (jusqu’à 60 % du contenu cellulaire) en utilisant l’eau, le CO2 et l’énergie solaire comme ressources principales, permettant d’envisager la mise au point de procédés propres et durables de production de biocarburants via leur culture à grande échelle. Toutefois, les applications dans ce domaine se heurtent à des verrous de nature biologique et technologique. Dans le domaine du bio-hydrogène, une limitation biologique majeure est liée la sensibilité des enzymes productrices d’hydrogène (les hydrogénases) à l’oxygène moléculaire. On montrera en quoi des stratégies de recherche alliant l’exploration de la biodiversité et l’ingénierie génétique permettent de lever ce type d’obstacle. Dans le domaine de la production de lipides (qui constituent une source de biodiesel), une limitation majeure est due au fait que l’accumulation de composés à fort contenu énergétique (composés de réserve comme l’amidon ou les lipides) intervient en réponse à des conditions de culture défavorables (lors d’une carence en nutriments par exemple), pénalisant fortement la productivité du système. On discutera en quoi la compréhension des mécanismes biologiques et de leurs régulations, alliée aux avancées récentes en génomique et en biologie des systèmes, nous apportent aujourd’hui les outils et les concepts nécessaires en vue d’une domestication des micro-organismes photosynthétiques pour la production d’énergie.

Des électrodes pour étudier et utiliser les hydrogénases : du mécanisme catalytique à la biopile

1214 avril 2010

Intervenant : Christophe Léger, directeur de recherches au CNRS, laboratoire de Bioénergétique et ingénierie des protéines, Marseille ; christophe.leger@ifr88.cnrs-mrs.fr

13On sait depuis le milieu des années 90 que les enzymes rédox, et en particulier les hydrogénases, peuvent échanger des électrons avec certaines électrodes tout en conservant les propriétés catalytiques qui fascinent les biologistes et les chimistes. Ceci peut être exploité de deux façons différentes, que nous abordons au cours du séminaire.

14Il est tout d’abord possible d’utiliser la configuration dans laquelle l’enzyme est adsorbée sur une électrode pour mesurer son activité (le nombre de molécules de dihydrogène oxydées par seconde) via un courant électrique. Cette méthode offre beaucoup d’avantages par rapport aux mesures d’activités traditionnelles et permet d’aborder certains aspects du mécanisme qui sont très difficiles à étudier par des techniques classiques. Nous mettons en œuvre cette approche nouvelle en cinétique enzymatique dans un contexte pluridisciplinaire, qui inclut aussi les apports de la mutagenèse dirigée et l’utilisation de spectroscopies magnétiques. Nous l’illustrons en présentant quelques résultats récents qui concernent le mécanisme catalytique de diverses hydrogénases, et aussi les raisons pour lesquelles elles cessent de fonctionner en présence de dioxygène.

15Un deuxième aspect, plus appliqué, est que l’on peut envisager d’utiliser ces enzymes adsorbées pour remplacer les catalyseurs supportés à base de métaux précieux, présents dans les dispositifs bio-technologiques qui permettent soit la production de dihydrogène, soit son oxydation pour produire de l’électricité. La sensibilité des hydrogénases à l’oxygène est l’un des obstacles qu’il faudra surmonter. Les études électrochimiques permettent de sélectionner les enzymes les plus adaptées à ces applications et d’envisager leur optimisation raisonnée par des techniques d’ingénierie génétique.

16Informations complémentaires, bibliographie et documents pédagogiques : http://bip.cnrs-mrs.fr/​bip06/​index.fr.htm

Une exploration bioinspirée de la chimie des hydrogénases

175 mai 2010

Intervenant : Frédéric Gloaguen, chargé de recherches au CNRS, université de Bretagne occidentale, Brest

18Certains microorganismes possèdent un métabolisme leur permettant de consommer ou de produire de l’hydrogène moléculaire grâce à des enzymes appelées hydrogénases. La caractérisation cristallographique des [NiFe]-hydrogénases en 1995 et des [FeFe]-hydrogénases quatre ans plus tard a révélé la présence inhabituelle de centres fer-carbonyle-cyanure, alors que ces deux types d’hydrogénases n’ont aucune relation phylogénétique.Les chimistes se sont emparés de ce résultat et ont cherché à mieux cerner le mode de fonctionnement des hydrogénases en synthétisant des modèles structuraux des sites catalytiques. Cette approche a été facilitée dans le cas des [FeFe]-hydrogénases par le fait que leur structure est très proche de celle de complexes difer dithiolate, dont la synthèse est connue depuis plus de 70 ans. Depuis peu, certains de ces modèles commencent à fournir des informations pertinentes sur la catalyse de la production d’hydrogène, mais de nombreuses différences de réactivité subsistent. En particulier, les hydrogénases opèrent à un potentiel proche de la limite thermodynamique alors qu’elles utilisent des métaux de la première série de transition dont l’affinité pour l’hydrogène est faible. Bien qu’il n’existe que peu d’exemples de catalyseurs homogènes de la production d’hydrogène, la chimie de coordination de l’hydrogène a été largement étudiée et ses apports sont directement transposables au processus biologique. L’hydrogène ne possède en propre ni réactivité acide/base ni réactivité rédox, mais ses complexes de coordination possèdent les deux. Cela signifie que les dérivés métal-hydrogène peuvent être acides et que les dérivés métal-hydrure peuvent être oxydés. Il n’y a donc rien d’étonnant à ce que les sites catalytiques des hydrogénases contiennent des métaux de transition.

19Au cours de ce séminaire, nous nous intéressons tout particulièrement à la réactivité de modèles chimiques du site catalytique des [FeFe]-hydrogénases. Les facteurs thermodynamiques et cinétiques qui contrôlent les réactions de protonation et de transferts d’électrons sont notamment précisés. Nous abordons également, à travers l’étude de composés de valence mixte, la coordination de l’hydrogène et du monoxyde de carbone qui est un inhibiteur commun aux hydrogénases. Les implications de ces travaux dans le domaine de la production d’hydrogène par couplage avec un système de photooxydation de l’eau seront discutées en guise de conclusion.

Quand les cellules photovoltaïques imitent les plantes : production d’électricité par sensibilisation d’oxydes métalliques semi-conducteurs

2012 mai 2010

Intervenant : Fabrice Odobel, directeur de recherches au CNRS, Nantes

21Depuis la prise de conscience du besoin impératif de réduire nos dépendances vis-à-vis des énergies fossiles, nous assistons à un engouement sans précédent de la communauté scientifique vers la conception de cellules photovoltaïques. En effet, la possibilité d’utiliser à large échelle la lumière du soleil comme source majeure d’énergie primaire pourrait devenir réalité au cours de ce siècle. À la différence des cellules conventionnelles à base de silicium, le principe de fonctionnement des cellules à colorant s’inspire du processus naturel de la photosynthèse ; c’est-à-dire que les processus d’absorption de la lumière et de séparation des charges sont différenciés et réalisés par des matériaux distincts. Chaque composant moléculaire n’effectue qu’une seule fonction pour laquelle il est optimisé. Un autre intérêt de ces cellules réside dans leur faible coût car elles reposent sur des matériaux bon marché et sur une technologie peu onéreuse.

22Dans cet exposé sont présentés les principes qui régissent le fonctionnement des cellules photovoltaïques fondées sur la sensibilisation d’un oxyde minéral semi-conducteur à large bande interdite. La première partie porte sur les cellules dites de « type Grätzel », c’est-à-dire dont le mécanisme est fondé sur l’injection d’électrons dans la bande de conduction d’un semi-conducteur de type n (typiquement TiO2 ou ZnO). La deuxième partie concerne une nouvelle technologie photovoltaïque reposant sur l’utilisation de semi-conducteurs de type p (SC-p) et dont le principe de fonctionnement est inversé, puisque le colorant photo-excité injecte une lacune dans la bande de valence du SC-p. Les contributions majeures et les perspectives dans ce domaine sont présentées.

Chimie et conversion photovoltaïque de l’énergie solaire

2319 mai 2010

Intervenant : Daniel Lincot, directeur de recherches au CNRS, Institut de recherche et développement sur l’énergie photovoltaïque (IRDEP), EDF R&D, 6 Quai Watier, 78401 Chatou ; daniel-lincot@chimie-paristech.fr

24Le domaine de la conversion photovoltaïque de l’énergie solaire connaît depuis quelques années un développement spectaculaire. De pratiquement négligeable il y a moins de 10 ans, et à raison de taux de croissance de près 40 % par an, la production de modules photovoltaïques commence à apparaître dans l’approvisionnement énergétique. Elle pourrait atteindre entre 4 % et 12 % de la production d’électricité en Europe en 2020, et poursuivre encore sa progression au cours des décennies suivantes, en en faisant une des sources principales d’énergie renouvelable. Pour cela, une mobilisation sans précédent des acteurs du domaine, allant des chercheurs aux industriels, sans oublier la puissance publique et la population, a commencé et doit encore s’amplifier. Parmi les acteurs de la recherche, on pense d’abord aux physiciens, aux spécialistes des dispositifs électroniques, mais on oublie souvent une catégorie de chercheurs qui jouent aussi un rôle clé dans le développement du photovoltaïque : les chimistes. En effet, le domaine est par nature fortement interdisciplinaire et les progrès sont liés aux synergies créées entre ces différentes spécialités. En négliger une conduit à se priver d’une source de progrès dans les connaissances et les performances des dispositifs. L’exposé a donc pour objectif de montrer la place des chimistes et de la chimie dans les développements passés et à venir du photovoltaïque.

25Après une présentation générale du domaine du photovoltaïque, montrant les différentes filières actuelles, en commençant par la filière silicium, puis les filières couches minces (Si, CdTe, CIS), nous examinons en quoi la chimie a apporté des contributions décisives, qu’il s’agisse de la purification du silicium, de la synthèse des couches minces, de la compréhension des matériaux et des interfaces. Nous considérons également son apport dans la conception de nouveaux procédés d’élaboration moins couteux, relevant par exemple de méthodes chimiques adaptées aux traitement de grandes surfaces, sans nécessiter de vide poussé comme dans les technologies classiques des semi-conducteurs, utilisant les dépôts sous pression atmosphérique par électrolyse, la sérigraphie, le sol-gel, ou l’obtention de matériaux de qualité met en œuvre des processus physico-chimiques complexes qui doivent être maîtrisés. Nous analysons ensuite la place croissante de la chimie dans l’émergence de nouveaux concepts photovoltaïques, avec en premier lieu les progrès dans le domaine des cellules nanostructurées à colorant, qui associent une matrice d’oxyde nanoporeuse (TiO2,ZnO) à des molécules de colorants greffées à sa surface et communicant de l’autre coté avec une phase d’imprégnation électrolytique. Il s’agit d’un champ en émergence à l’interface entre le photovoltaïque et la biologie (photosynthèse). Cette évolution se poursuit avec les recherches dans le domaine des cellules tout organique. Ainsi la chimie pourrait évoluer dans les prochaines années de son positionnement classique (même s’il est méconnu) dans l’élaboration des matériaux et des procédés, à celui d’une source d’innovation et d’inspiration majeure pour les nouveaux concepts photovoltaïques.

Des enzymes complexes pour des réactions simples : le métabolisme des gaz et l’origine de la vie

2626 mai 2010

Intervenant : Juan C. Fontecilla-Camps, directeur des recherches au commissariat à l’Énergie atomique et aux énergies alternatives.

27On estime que la Terre a 4,5 milliards d’années et que les premiers microorganismes sont apparus environ un milliard d’années plus tard. À cette époque, la composition de l’atmosphère était très différente de celle d’aujourd’hui. En effet, le CO2 et le N2 étaient en concentration très importante avec une quantité significative d’H2. Par contre, elle manquait totalement d’O2. Ce gaz est devenu un composant majeur de l’atmosphère uniquement après des éons d’activité photosynthétique par des cyanobactéries. En effet, l’oxygène est un produit secondaire du clivage de l’eau qui a lieu pendant la photosynthèse. Les premiers organismes vivants ont donc évolué dans un milieu anoxique.

28Le processus vital dépend principalement de la synthèse de composés carbonés réduits et de leur utilisation pour générer l’énergie nécessaire à la vie. Il y a deux façons de concevoir la génération prébiotique de ces composés : soit ils ont été synthétisés dans l’espace (ou sur terre par des phénomènes électriques), soit ils ont été synthétisés, entre autre, à partir de la réduction du CO2 couplée à l’oxydation de l’hydrogène. Ces deux alternatives s’appellent respectivement la théorie « hétérotrophe » et la théorie « autotrophe » de l’origine de la vie sur terre.

29Au laboratoire, nous avons déterminé la structure tridimensionnelle de plusieurs enzymes à fer-soufre, purifiées à partir de microorganismes anaérobies, qui catalysent des réactions « primordiales » telles que l’oxydation de l’H2 ou la réduction du CO2.Nos travaux favorisent la théorie « autotrophe » et sont aussi en accord avec l’idée que ces réactions ont eu lieu sur des sulfures telles que la pyrite (FeS2) ou la pyrrhotite (FeS). Ces différents points sont abordés au cours du séminaire.

Recherche

30L’équipe, intitulée « Biocatalyse », animée par Marc Fontecave, fait partie du laboratoire de Chimie et biologie des métaux (UMR université Joseph Fourier-CEA-CNRS n° 5249, directeur Marc Fontecave) localisé sur le centre du CEA à Grenoble. Elle est constituée actuellement de 8 chercheurs et enseignants-chercheurs permanents (chercheurs CEA : V. Artero, M. Atta ; enseignants-chercheurs : M. Fontecave, C. Gerez ; chercheurs CNRS : E. Mulliez, S. Ollagnier-de-Choudens, F. Pierrel, M. Chavarot-Kerlidou) et 3 personnels ITA (N. Atta, J. Fize, N. Labessan).

Étudiants en thèse : M. Bacchi, S. Arragain, M. Ozeir

Post-doc : S. Wollers, P. Tran Dinh, C. Tron, V. Fourmont

31Les projets de l’équipe « Biocatalyse » concernent l’étude de métalloenzymes à la fois du point de vue de leur structure et de leurs propriétés chimiques (mécanismes réactionnels). Les systèmes sont choisis soit parce qu’ils mettent en œuvre une chimie tout à fait originale (en particulier l’équipe s’intéresse aux enzymes qui font intervenir en les contrôlant des espèces radicalaires très actives), soit parce qu’ils remplissent des fonctions biologiques de toute première importance (synthèse et réparation de l’ADN, modification des ARNs de transfert, biosynthèse des centres fer-soufre, biosynthèse de cofacteurs comme l’ubiquinone, etc.), soit, enfin, parce qu’ils peuvent conduire à des applications intéressantes sur le plan de la santé (nouveaux antibactériens, nouveaux antioxydants), de la catalyse (production et oxydation de l’hydrogène) ou de l’environnement (toxicologie nucléaire). Certains de ces systèmes biologiques constituent de fait des sources uniques d’inspiration pour les chimistes de synthèse. Cette approche, biomimétique ou bioinspirée, est en particulier très développée dans le cas des hydrogénases, des enzymes possédant des propriétés catalytiques uniques pour la réduction des protons en hydrogène ou pour l’oxydation de l’hydrogène en eau.

32On peut résumer l’ensemble des activités de l’équipe au cours de l’année 2009-2010 selon les 4 axes de recherche suivants :

1) Étude d’enzymes fer-soufre

33(M. Fontecave, E. Mulliez, M. Atta)

34La famille d’enzymes fer-soufre, appelée « Radical-SAM » (SAM pour S-adénosylméthionine) est impliquée dans un très grand nombre de voies métaboliques et de réactions de biosynthèse chez tous les organismes vivants. Tous ces systèmes procèdent par réductolyse de la SAM, médiée par le centre fer-soufre, formation du radical organique 5’-déoxyadénosyle (Ado) et activation radicalaire du substrat à transformer.

35Nous nous intéressons plus particulièrement aux systèmes qui catalysent des modifications sélectives de macromolécules comme des ARNs de transfert ou des protéines. L’objectif est de comprendre les mécanismes radicalaires de ces réactions complexes et la base moléculaire et structurale de leur extrême sélectivité. C’est le cas des enzymes MiaB, qui catalysent une réaction fascinante de thiométhylation d’une base nucléique d’un ARN de transfert, et de RimO qui effectue la même réaction sur un aspartate de la protéine ribosomale S12.

  • 1  Atta M., Fontecave M. et Mulliez E., in Grosjean H. (éd.), DNA and RNA Modification Enzymes : Comp (...)
  • 2  Arragain S., Garcia-Serres R., Blondin G., Douki T., Clemancey M., Latour J.-M., Forouhar F., Neel (...)

36Ce domaine de recherches a fait l’objet d’un article de revue paru en 20091. Par ailleurs nous avons conduit la première caractérisation complète de la protéine purifiée RimO2. Les analyses spectroscopiques (RPE, Mössbauer, UV-Visible) montrent l’existence de deux centres [4Fe-4S]. Ces centres sont essentiels à l’activité enzymatique comme cela a pu être démontré grâce à la mise au point d’un test in vitro utilisant un peptide substrat contenant l’aspartate à modifier. La première structure, encore incomplète, d’une enzyme « Radical-SAM » modifiant une macromolécule a été obtenue avec celle de RimO. Elle révèle la présence d’un domaine TRAM impliqué dans la fixation de la protéine S12 et possédant les caractéristiques électrostatiques adaptées à cette interaction (voir figure suivante). Il reste à comprendre par quel mécanisme moléculaire et à partir de quelle source l’atome de soufre est incorporé sur le carbone β de l’aspartate, probablement activé par un mécanisme radicalaire dépendant de Ado.

Structure cristallographique de RimO. La protéine S12, substrat de RimO, se fixe entre le domaine TRAM et le tonneau β

Structure cristallographique de RimO. La protéine S12, substrat de RimO, se fixe entre le domaine TRAM et le tonneau β
  • 3  Arragain S., Mulliez E., Douki T., Forouhar F., Hunt J.F., Fontecave M., Atta M., J. Biol. Chem., (...)

37Nous avons également découvert et caractérisé l’enzyme responsable d’une autre réaction de thiomethylation d’ARNs de transfert, conduisant à la production du nucléoside modifié ms2t6A3. Ce dernier, adénosine, porte un groupe thréonyl-carbamoyle en position 6 et un groupe thiométhyle en position 2. L’enzyme de modification est le produit du gène YqeV chez B. subtilis, que nous avons appelé MtaB, une protéine contenant deux centres [4Fe-4S], comme MiaB et RimO.

38Un aspect important de cette recherche est qu’il existe chez l’homme un homologue de YqeV/MtaB, la protéine CDKAL1, qui constitue l’un des marqueurs du diabète de type 2. Certains variants conduisent en effet à une prédisposition au diabète. L’impact de certaines mutations sur la structure et l’activité de l’enzyme et le lien de la fonction modification d’ARN de transfert avec la fonction sécrétion de l’insuline pourra être étudié à l’échelle moléculaire avec la protéine bactérienne.

39Un nouveau projet consiste en l’étude d’une réaction de sulfuration particulière de la cytidine. Celle-ci est catalysée par l’enzyme TtcA qui est également une protéine Fe-S.

2. Étude de la maturation des centres métalliques

40(S. Ollagnier-de-Choudens, M. Fontecave, C. Gerez)

41On sait depuis peu que les cellules disposent de machineries protéiques complexes pour la biosynthèse et l’assemblage des centres métalliques au sein de sites actifs d’enzymes. Certaines pathologies sont liées à des déficiences dans ces systèmes essentiels. L’étude de ces complexes protéiques et de leurs mécanismes d’action constituent un sujet prioritaire de l’équipe depuis plusieurs années. Nous nous intéressons plus particulièrement aux systèmes suivants :

    • 4  Nicolet Y., Fontecilla-Camps J., Fontecave M., Int. J. Hydr. Ener., 35, 2010, 10750-10760.
    • 5  Nicolet Y., Rubach J.K., Posewitz M.C., Amara P., Mathevon C., Atta M., Fontecave M., Fontecilla-C (...)
    • 6  Pilet E., Nicolet Y., Mathevon C., Douki T., Fontecilla-Camps J., Fontecave M., Febs Letters, 583, (...)

    Le système de maturation des hydrogénases à fer. Notre travail a conduit récemment à caractériser trois protéines fer-soufre impliquées dans ce processus : HydE, HydF et HydG. Un article de revue (sur invitation) sur ce projet a été publié en 20104. Une étude structurale de ces protéines est engagée, en collaboration avec l’équipe de J. Fontecilla (IBS), qui a conduit à la détermination de la structure de HydE5. Une des caractéristiques remarquables du site actif des hydrogénases à fer est l’existence de ligands CO et CN- (cf. figure suivante). Nous avons pu montrer que le substrat de la protéine HydG est la tyrosine6. P. Roach et J. Peters ont ensuite montré que HydG était responsable de la transformation de la tyrosine en CO et CN-, par une réaction radicalaire fascinante.

Site actif des hydrogénases à fer

Site actif des hydrogénases à fer
  • Les systèmes de biosynthèse des clusters fer-soufre chez les bactéries. Au cours des deux dernières années, l’équipe a pu obtenir toute une série de résultats originaux et importants concernant le système bactérien de maturation appelé SUF, particulièrement important dans les situations de carence en fer et de stress oxydant. SUF est constitué d’un complexe multiprotéique SufSEBCD qui permet la mobilisation des atomes de fer et de soufre (ce dernier venant de la cystéine grâce à l’action d’une cystéine désulfurase SufS-SufE) et l’assemblage de centres fer-soufre, qui sont ensuite transférés, via la protéine de transport SufA ou non, à des cibles protéiques (cf. figure suivante).

Le système Suf d’assemblage des clusters fer-soufre

Le système Suf d’assemblage des clusters fer-soufre
  • 7  Gupta V., Sendra M., Naik S.G., Chahal H.K., Huynh B.H., Outten F.W., Fontecave M., Ollagnier-de-C (...)
  • 8  Trotter V., Vinella D.L, Loiseau L., Ollagnier-de-Choudens S., Fontecave M., Barras F., Mol. Micro (...)
  • 9  Wollers1 S., Layer G., Garcia-Serres R., Signor L., Latour J.-M., Fontecave M., Ollagnier-de-Choud (...)
  • 10  Fantino J.-R., Py B., Fontecave M., Barras F., Environ. Microbiol., 12, 2010, 2846-2857.

42Nous avons en effet pu caractériser la protéine SufA et démontrer sa fonction de navette entre la protéine d’assemblage SufB et une cible protéique7. Par ailleurs, nous avons pu montrer l’existence d’une voie d’assemblage de centre Fe-S dans SufB impliquant la cystéine désulfurase CsdA8. Cette dernière est également le donneur de soufre pour la biosynthèse d’un produit soufré non identifié impliquant la protéine CsdL. L’identification de ce produit est en cours. Nous avons également découvert l’existence d’un cofacteur flavinique dans le complexe SufBCD. Il s’agit de la flavine mononucléotide, FMN, qui se fixe sur SufB uniquement à l’état réduit9. La fonction de ce cofacteur est en cours d’étude. Une possibilité est dans une fonction de réduction de complexes ferriques pour la mobilisation de fer ferreux précurseur des centres fer-soufre. Enfin, l’impact d’un stress cobalt sur la biosynthèse des centres fer-soufre a pu être démontré, permettant de comprendre certains aspects de la toxicité du cobalt, à l’échelle moléculaire10.

3. Étude des modèles chimiques d’hydrogénases : vers la production et l’oxydation de l’hydrogène

43(V. Artero, M. Chavarot-Kerlidou, M. Fontecave)

  • 11  Fontecave M., Artero V., Comptes Rendus de l’Académie des Sciences, 2010 (sous presse).
  • 12  Oudart Y., Artero V., Norel L., Train C., Pécaut J., Fontecave M., J. OrganoMet. Chem., 694, 2009(...)
  • 13  Jacques P.-A., Artero V., Pécaut J., Fontecave M., Proc. Natl. Acad. Sci, 106, 2009.
  • 14  Canaguier S., Field M., Oudart Y., Pécaut J., Fontecave M., Artero V., Chem Commun, 46, 2010.

44Le développement de « l’économie à hydrogène » nécessite en particulier la mise au point de nouveaux catalyseurs pour la production d’hydrogène à partir de l’eau (réduction de protons) et pour l’oxydation de l’hydrogène en eau (piles à combustible). En effet, le platine actuellement utilisé est coûteux et peu abondant. Les organismes vivants qui mettent en œuvre cette chimie utilisent des enzymes remarquablement efficaces, les hydrogénases, des métallo-enzymes à base de fer et de nickel. Le projet de recherche que nous développons consiste à inventer de nouveaux catalyseurs en nous inspirant des sites actifs de ces enzymes, à les insérer dans des matériaux divers y compris protéiques, à en évaluer les propriétés catalytiques pour l’électro-réduction des protons et à les exploiter dans des dispositifs pour des applications pratiques (nouvelles électrodes modifiées, nouvelles piles). La logique de cette approche bioinspirée a été récemment expliquée dans un article publié en 201011. Un autre aspect de cette recherche concerne l’utilisation de l’énergie lumineuse pour mettre en œuvre des photo-catalyseurs de production d’hydrogène, ainsi que le font des organismes vivants comme les algues vertes et les cyanobactéries, afin d’élaborer des photoélectrodes utilisables dans des cellules photoélectrochimiques pour la décomposition de l’eau. Au cours des deux dernières années, ce travail a conduit à toute une série de nouveaux complexes qui font aujourd’hui partie des tout meilleurs catalyseurs de la littérature. Il s’agit d’une part de complexes binucléaires nickel-ruthénium12 et d’autre part de complexes de cobalt13 (cf. figure suivante). Très récemment, nous avons préparé et caractérisé le premier complexe dinucléaire de fer et de nickel, modèle du site actif des hydrogénases à Ni-Fe, possédant des propriétés catalytiques pour l’électroréduction des protons (cf. figure suivante)14.

Catalyseurs moléculaires de réduction de l’eau en hydrogène

Catalyseurs moléculaires de réduction de l’eau en hydrogène
  • 15  Le Goff A., Artero V., Jousselme B., Guillet N., Métayé R., Fihri A., Palacin S., Fontecave M., Sc (...)
  • 16  Le Goff A., Artero V., Jousselme B., Guillet N., Métayé R., Fihri A., Palacin S., Fontecave M., Sc (...)

45La mise en œuvre pratique de tels catalyseurs dans des dispositifs technologiques impose que les molécules soient greffées à la surface des électrodes. Il est donc important de développer des méthodes efficaces pour une fixation stable, de préférence covalente, de catalyseurs sur des électrodes de carbone ou d’oxydes (ITO, FTO). C’est ce que nous faisons notamment en collaboration avec l’équipe de S. Palacin (CEA, Saclay)15. En combinant nanosciences et chimie bio-inspirée, nous avons pu élaborer, pour la première fois, un matériau capable, dans des dispositifs électrochimiques, de catalyser, comme le fait le platine, aussi bien la production d’hydrogène à partir de l’eau (pour une utilisation dans les électrolyseurs) que son oxydation (pour une utilisation dans les piles à combustible). Ce matériau original est constitué d’un petit complexe de nickel, qui reproduit certaines caractéristiques des hydrogénases, greffé sur des nanotubes de carbone choisis pour leur importante surface potentielle de liaison du catalyseur et pour leur grande conductivité électrique (cf. figure)16. Déposé sur une électrode, il se révèle extrêmement stable et capable de fonctionner, sans surtension, en milieu très acide ,ce qui lui permet d’être compatible avec les membranes échangeuses de protons (comme le Nafion), utilisées de manière quasi-universelle dans les piles à combustible. Même si les densités de courant électrique obtenues sont encore faibles, la mise en œuvre de ce nouveau matériau pourrait lever un verrou scientifique majeur pour le développement à grande échelle de l’économie à hydrogène.

Catalyseur à base de Ni fixé sur un nanotube de carbone

Catalyseur à base de Ni fixé sur un nanotube de carbone

4. Étude de la biosynthèse de l’ubiquinone

46(F. Pierrel, M. Fontecave)

  • 17  Pierrel F., Hamelin O., Douki T., Kieffer-Jaquinod S., Mühlenhoff U., Ozeir M., Lill R., Fontecave (...)

47F. Pierrel, récemment recruté au CNRS, s’attache à comprendre certains aspects de la biosynthèse de l’ubiquinone, encore mal connue aujourd’hui malgré l’importance de ce cofacteur biologique. Ses premiers résultats, sur la levure comme modèle, semblent remettre en cause significativement la voie de biosynthèse généralement admise (cf. figure suivante). Cette synthèse implique l’intervention de 9 protéines chez la levure, associées en complexe. Nous avons pu montrer très récemment qu’un système de transfert d’électrons, ferrédoxine/ferrédoxine réductase, est impliqué aussi dans ce processus ; il reste à en déterminer la fonction. Par ailleurs, nous avons montré que l’acide 4-aminobenzoique était, comme l’acide 4-hydroxybenzoique, un précurseur de l’ubiquinone chez la levure, suggérant l’existence d’une activité enzymatique de désamination qui reste à découvrir. L’importance de ces nouveaux acteurs moléculaires chez l’homme est en cours d’étude17.

Biosynthèse de l’ubiquinone

Biosynthèse de l’ubiquinone

Liste des conférences et séminaires invités (2009-2010)

2009

48Nineteenth National Symposium on Catalysis, Pune, Inde (18-21 janvier 2009) : « Hydrogenase-inspired catalysts for photoproduction of hydrogen ».

Journées de l’école doctorale, université Paris VI (21 janvier 2009) : « L’hydrogène : de l’eau, du soleil et des catalyseurs ».

Lycée du Grésivaudan, Meylan, France (28 janvier 2009) : « Chimie et Biologie : quelles sont les nouvelles frontières ? ».

Gordon Research Conference : Solar Fuels, Ventura, USA (31 janvier-5 février 2009) : « From hydrogenase to bioinspired nanomaterials : Ni-based compounds and hydrogen production ».

EMBO-FEMS Workshop on Microbial Sulfur Metabolism, Tomar, Portugal (15‑18 mars 2009) : « A metal-escorted sulphur tour : from cysteine to sulfurated compounds ».

Indian Institute of Chemical Technology, Hyderabad, Inde (15 avril 2009) : « Flavin reductases and oxygen activation : applications in antibiotic biosynthesis and artificial nucleases ».

Indian Institute of Technology, Chemistry Dept, Chennai, Inde (17 avril 2009) : « Inspired by a metalloenzyme, the ribonucleotide reductase : New anticancer drugs and new catalysts ».

Indian Institute of Science, Bangalore, Inde (22 avril 2009) : « Hydrogen : Water, sun and catalysts »

Indian Institute of Science, IPC Dept, Bangalore, Inde (23 avril 2009) : « Iron and sulphur, a reactive bioinorganic combination : From the origins to the present-day biocatalysts ».

Indian Institute of Science, Organic Chemistry Dept, Bangalore, Inde (24 avril 2009) : « Inspired by a metalloenzyme, the ribonucleotide reductase : New anticancer drugs and new catalysts ».

Conférence internationale : From Synthetic Chemistry to Synthetic Biology, Collège de France, Paris(5 mai 2009) : « Between biology and chemistry : bioinspired catalysis and synthesis »

Club des industriels, Académie des Sciences, Paris (12 mai 2009) : « Quand le vivant inspire les chimistes : vers de nouveaux catalyseurs ».

Institut de Microbiologie de la Méditérranée, Marseille (2 juin 2009) : « Hydrogène : de l’eau, du soleil et des catalyseurs ».

National Institute for Medical Research, Londres, Angleterre (25 juin 2009) : « A metal-escorted sulphur tour : from cysteine to sulfurated compounds ».

Centre de Recherche des Cordeliers, Paris, France (4 septembre 2009) : « A metal-escorted sulphur tour : from cysteine to sulfurated compounds ».

Séminaire franco-brésilien, Académies des Sciences, Sao Paulo, Brésil (15 septembre 2009) : « Iron-sulfur clusters and radical biocatalysis : applications in nucleic acid metabolism ».

Conférence « Science à Sophia », Sophia Antipolis, France (21 septembre 2009) : « L’hydrogène et autres carburants « solaires » du futur ».

Leiden Institute of Chemistry, Leiden University, Pays-Bas (14 octobre 2009) : « From enzymes to nanocatalysts : the case of hydrogenases ».

Conférence Inaugurale, École nationale supérieure de shimie de Paris, Paris, France (20 octobre 2009) : « L’hydrogène et autres carburants « solaires » du futur ».

Journée ENS-Collège de France, Paris (24 novembre 2009) : « Clusters fer-soufre et biocatalyse radicalaire dans le métabolisme des acides nucléiques ».

The Energy and Resources Institute (TERI), Delhi, Inde (29 octobre 2009) : « Hydrogen : Water, sun and catalysts ».

Indian Institute of Technology, Center for Energy Studies, Delhi, Inde (30 octobre 2009) : « Hydrogen : Water, sun and catalysts ».

Indian Institute of Technology, Chemistry Dept, Mumbai, Inde (9 novembre 2009) : « Enantioselective oxidations : new Fe- and Ru-based catalysts ».

Indian Institute of Technology, Institute Colloquium, Mumbai, Inde (10 novembre 2009) : « Hydrogen : Water, sun and catalysts ».

National Chemical Laboratory, Pune, Inde (11 novembre 2009).

« Flavin reductases and oxygen activation : applications in antibiotic biosynthesis and artificial nucleases ».

2010

49Gordon Research Conference : Protein Cofactors, Radicals and Quinones, Ventura, USA (24-29 janvier 2010) : « Radical-SAM chemistry in hydrogenase maturation : a novel C-S bond formation mechanism ».

Journées SOL-GEL 2010, Tours, France (1-3 février 2010) : « From enzymes to nanocatalysts : the case of hydrogenases ».

Workshop « The artificial Leaf » Leiden, Pays-Bas (1-5 février) : « From enzymes to nanocatalysts : the case of hydrogenases ».

Comité national de Biochimie, Académie des Sciences, Paris, France (16 février 2010) : « Chimie bioinspirée et hydrogène : des hydrogénases aux électrocatalyseurs de demain ».

Conference « Sustainable Chemistry and related Areas », Rennes, France (25-26 février 2010) :« Energy Challenges for the 21st Century : Hydrogen and Solar Fuels ».

German Priority Program Conference, Leipzig, Allemagne (8-10 mars) : « Iron-Sulfur clusters and radical biocatalysis : applications in the modification of macromolecules ».

Institut Français du Pétrole, Lyon, France (15 mars 2010) : « L’hydrogène : de l’eau, du soleil et des catalyseurs : l’approche de la chimie bioinspirée ».

Conférence « Tranversales de Minatec», Grenoble, France (31 mars 2010) : « Du soleil, de l’eau et des catalyseurs : comment la chimie aborde les défis énergétiques du xxie siècle ».

Journée scientifique de l’UJF, Grenoble, France (29 avril 2010) : « Chimie des processus biologiques : une introduction ».

Académie des Sciences, Toulouse, France (11 mai 2010) : « Production et oxydation catalytiques de l’hydrogène : de la biologie aux nanotechnologies ».

Colloque « Frontiers of chemistry : from molecules to systems », Paris, France (21 mai 2010) : « From enzymes to nanocatalysts : the case of hydrogenases ».

Journée scientifique de l’UMR 7199, Faculté de Pharmacie, Illkirch (27 mai 2010) : « Production et oxydation catalytiques de l’hydrogène : des hydrogénases aux (photo)électro-nanocatalyseurs de demain ».

Colloque « Tomorrow towards a selected chemistry », CPE Lyon (3-4 juin 2010) : « From enzymes to nanocatalysts : the case of hydrogenases ».

Gordon Conference « Iron Sulfur Enzymes » New London, NH, USA (6-11 juin 2010) :« Sulfuration of biological macromolecules : new “Radical-SAM” enzymes ».

Workshop « [NiFe] Hydrogenases and [Ni] based biomimics for hydrogen conversion », Berlin, Allemagne (16-17 juin 2010) : « From enzymes to nanocatalysts : the case of hydrogenases ».

EUROBIC 10, Thessalonique, Grèce (22-26 juin 2010) :« Iron-sulfur Cluster Assembly : sulphur, iron and electrons ».

EUCHEM Conference on Organic Free radicals, Bologne, Italie (28 juin-2 juillet 2010) : « Iron-sulfur clusters and radical biocatalysis : applications in nucleic acid metabolism ».

15th International Congress on Photosynthesis, Pékin, Chine (22-27 août 2010) : «Ni- and Co-based molecular catalysts for (photo)cathodes in photoelectrochemical cells».

Réunion annuelle du Centre franco-indien de synthèse organique, Villard de Lans, France (14-17 septembre 2010) : « Bioinspired chemistry and hydrogen : from hydrogenases to nano-(photo)electrocatalysts ».

4th International IMBG meeting, Villard de Lans, France (25-28 septembre 2010) : « Between biology and chemistry : biopinspired catalysis » : « Towards photoelectrochemical water-splitting cells : catalysts and electrodes ».

Trilateral Symposium Académie des Sciences – German National Academy of Sciences Leopoldina – Chinese Academy of Sciences on « Future of sciences, sciences for the future : Chemistry and its interfaces with biology and physics » Paris, France (7-9 octobre 2010) : « Bioinspired catalysis and chemistry : new catalysts for hydrogen production and oxidation ».

Colloque de rentrée du Collège de France, « La mondialisation de la recherche, compétition, coopérations, restructurations », Paris, France (14-15 octobre 2010) : « Pays émergents, émergence de la recherche et de la coopération : le cas de l’inde ».

Conférence « chantiers du savoir », ESPCI, Paris (3 novembre 2010) : « Chimie bioinspirée et photoélectrolyse de l’eau : des enzymes aux nanocatalyseurs ».

Artificial Photosynthesis workshop, Imperial College, Londres, Grande-Bretagne (12 novembre 2010) : « From molecular catalysts to (photo)cathodes for hydrogen production ».

Centre de biophysique moléculaire, Orléans (24 novembre 2010) : « Photosynthèse artificielle : synthèse et évaluation de nouveaux (photo)nanocatalyseurs pour la (photo)électrolyse de l’eau ».

Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology, Séoul (8 décembre 2010): «Iron-sulfur clusters and radical biocatalysis: applications in nucleic acid metabolism ».

Korea Center for Artificial Photosynthesis, Sogang University, Séoul (9 décembre 2010) : « Bioinspired chemistry and hydrogen: from hydrogenases to nano-(photo)electrocatalysts for fuel cells and electrolyzers ».

Institute of Microbiology, Seoul National University (9 décembre 2010) : « Bioinspired chemistry and hydrogen: from hydrogenases to nano-(photo)electrocatalysts for fuel cells and electrolyzers ».

Colloque de lancement du programme Convergence, Université P. et M. Curie, Paris (15 décembre 2010) : « À la frontière de la chimie et de la biologie : biocatalyse et applications ».

Publications

2009

50Pilet E., Nicolet Y., Mathevon C., Douki T., Fontecilla-Camps J., Fontecave M., « The role of the maturase HydG in [FeFe]-hydrogenase active site synthesis and assembly », Febs Letters, 583, 2009, 506-11.

Oudart Y., Artero V., Norel L., Train C., Pécaut J., Fontecave M., « Synthesis, crystal structure, magnetic properties and reactivity of a Ni-Ru model of NiFe hydrogenases with a pentacoordinated triplet (S = 1) NiII center », J. OrganoMet. Chem., 694, 2009, 2866-2869.

Gupta V., Sendra M., Naik S.G., Chahal H.K., Huynh B.H., Outten F.W., Fontecave M., Ollagnier-de-Choudens S., « Native E. coli SufA, co-expressed with SufBCDSE, purifies as a [2Fe-2S] protein and acts as an Fe-S transporter to Fe-S target enzymes », J. Am. Chem. Soc., 131, 2009, 6149-6153.

Canaguier S., Vaccaro L., Artero V., Ostermann R., Pécaut J., Field M.J., FontecaveM., « Cyclopentadienyl Nickel–Ruthenium Catalysts for Biomimetic Hydrogen Evolution : Electrocatalytical properties and Mechanistic DFT Studies », Chemistry, 15, 2009, 9350-9365.

Luttringer F., Mulliez E., Dublet B., Lemaire D., Fontecave M., « The Zn center of the anaerobic ribonucleotide reductase from E. coli. », J. Biol. Inorg. Chem., 14, 2009, 923-933.

Chimnar onk S., Forouhar F., Sakai J., Yao M., Tron C.M., Atta M., Fontecave M., Hunt J.F., Tanaka I., « Snapshots of Dynamics in Synthesizing N6-isopentenyladenosine at tRNA Anticodon », Biochemistry, 2009, 48, 5057-5065.

Atta M., Fontecave M. et Mulliez E., « RNA-modifying metalloenzymes », in Grosjean H. (éd.), DNA and RNA Modification Enzymes : Comparative Structure, Mechanism, Functions, Cellular, Interactions and Evolution, Landes Bioscience, Austin TX USA, 2009, chap 24, 347-357.

Le Goff A., Artero V., Jousselme B., Guillet N., Métayé R., Fihri A., Palacin S., Fontecave M., « From Hydrogenase Mimics to Noble-Metal Free Hydrogen-Evolving Electrocatalytic Nanomaterials »,Science, 326, 2009, 1384-1387.

Jacques P.-A., Artero V., Pécaut J., Fontecave M., « Cobalt and Nickel Diimine-Dioxime Complexes as Molecular Electrocatalysts for Hydrogen Evolution with Low Overvoltage »,Proc. Natl. Acad. Sci, 106, 2009, 20627-20632.

Trotter V., Vinella D.L, Loiseau L., Ollagnier-de Choudens S., Fontecave M., Barras F., « The CsdA cysteine desulfurase interacts with SufBCD proteins in Fe/S biogenesis and with CsdL (ex-YgdL), a ubiquitin-modifying like protein, in a new sulfur transfer pathway »,Mol. Microbiol., 74, 2009, 1527-1542.

2010

51Gambarelli S., Mulliez E., Fontecave M., « Iron sulfur clusters in “Radical-SAM” enzymes : spectroscopy and coordination », in Hanson G. , Berliner L. (éds.), Metals in Biology-Applications of High-Resolution EPR to Metalloenzymes, Biological Magnetic Resonance, 29, Springer, 2010, 53-82.

Vaccaro L., Artero V., Canaguier S., Fontecave M., Field M.J., « Mechanism of Hydrogen Evolution Catalyzed by NiFe Hydrogenases : Insights from a Ni-Ru Model Compound », Dalton Trans, 39, 2010, 3043-3049.

Nicolet Y., Fontecilla-Camps J., Fontecave M., « Maturation of [FeFe]-hydrogenases : Structures and Mechanisms », Int. J. Hydr. Ener., 35, 2010, 10750-10760.

Le Goff A., Artero V., Metayé R., Moggia F., Jousselme B., Razavet M., Tran Ding P., Palacin S., Fontecave M., « Immobilization of FeFe hydrogenase mimics onto carbon and gold electrodes by controlled aryldiazonium salt reduction : an electrochemical, XPS and ATR-IR study », Int. J. Hydr. Ener, 35, 2010, 10790-10796.

Fontecave M., « Understanding life chemistry as molecules : reductionism against vitalism », Angew. Chem. Int. Ed., 49, 2010, 4016-4019.

Wollers S., Layer G., Garcia-Serres R., Signor L., Latour J.-M., Fontecave M., Ollagnier-de-Choudens S., « Iron-sulfur Cluster Assembly : the SufBCD complex is a new type of Fe-S scaffold with a flavin redox cofactor », J. Biol. Chem., 285, 2010, 23331-23341.

Le Goff A., Moggia F., Debou N., Jegou P., Artero V., Fontecave M., Jousselme B., Palacin S., « Facile and tunable functionalization of carbon nanotube electrodes with ferrocene by covalent coupling and -stacking interactions : application to glucose biosensing », J. Electroanal. Chem., 641, 2010, 57-63.

Arragain S., Garcia-Serres R., Blondin G., Douki T., Clemancey M., Latour J.-M., Forouhar F., Neely H., Montelione G.T., Hunt J.F., Mulliez E., Fontecave M., Atta M., « Post-translational modification of ribosomal proteins: Structural and functional characterization of RimO from Thermotoga maritima, a Radical-SAM methylthiotransferase », J. Biol. Chem., 285, 2010, 5792-5801.

Tran Phong D., Artero V., Fontecave M., « Water (photo)electrolysis on electrodes engineered using Biological and bioinspired molecular systems », Energy Env. Science, 3, 2010, 727-747.

Canaguier S., Field M., Oudart Y., Pécaut J., Fontecave M., Artero V., « A structural and functional mimic of the active site of NiFe hydrogenases », Chem. Commun, 46, 2010, 5876-5878.

Arragain S., Mulliez E., Douki T., Forouhar F., Hunt J.F., Fontecave M., Atta M.,
« A eucaryotic methylthioltransferase for biosynthesis of 2-methyl-N6-threonylcarba-moyladenosine in tRNA », J. Biol. Chem., 285, 2010, 28425-28433.

Pierrel F., Hamelin O., Douki T., Kieffer-Jaquinod S., Mühlenhoff U., Ozeir M., Lill R., Fontecave M., « Coenzyme Q biosynthesis in yeast : involvement of mitochondrial ferredoxin and para-aminobenzoic acid », Chemistry and Biology, 17, 2010, 449-459.

Fantino J.-R., Py B., Fontecave M., Barras F., « A genetic analysis of the response of Escherichia coli to cobalt stress », Env. Mic. Env. Mic. Reports, 12, 2010, 2846-2847.

Fourmond V., Jacques P.-A., Fontecave M., Artero V., « Functional models of hydrogenases: rigorous determination of overpotentials for H2 evolution and effect of homoconjugation », Inorg. Chem., 49, 2010, 10338-10347.

Fontecave M., « Catalytic transfer of chiral information from an organic compound to a coordination complex »,Chem. Cat. Chem., 2, 2010, 1533-1534.

Atta M., Mulliez E., Arragain S., Forouhar F., Hunt J.F., Fontecave M., « S-Adeno-sylmethionine-dependent radical-based modification of biological macromolecules », Curr. Op. Struct. Biol., 20, 2010, 684-692.

Thèses soutenues en 2009 et 2010

52Carine Rousset (co-direction M. Fontecave, S. Ollagnier-de-Choudens) : « Étude structurale et fonctionnelle de la quinolinate synthase : une protéine fer-soufre cible d’agents antibactériens », soutenue le 28 avril 2009.

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Notes

1  Atta M., Fontecave M. et Mulliez E., in Grosjean H. (éd.), DNA and RNA Modification Enzymes : Comparative Structure, Mechanism, Functions, Cellular, Interactions and Evolution, 2009.

2  Arragain S., Garcia-Serres R., Blondin G., Douki T., Clemancey M., Latour J.-M., Forouhar F., Neely H., Montelione G.T., Hunt J.F., Mulliez E., Fontecave M., Atta M., J. Biol. Chem., 285, 2010.

3  Arragain S., Mulliez E., Douki T., Forouhar F., Hunt J.F., Fontecave M., Atta M., J. Biol. Chem., 285, 2010, 5792-5801.

4  Nicolet Y., Fontecilla-Camps J., Fontecave M., Int. J. Hydr. Ener., 35, 2010, 10750-10760.

5  Nicolet Y., Rubach J.K., Posewitz M.C., Amara P., Mathevon C., Atta M., Fontecave M., Fontecilla-Camps J.C., J. Biol. Chem, 283, 2008, 18861-18872.

6  Pilet E., Nicolet Y., Mathevon C., Douki T., Fontecilla-Camps J., Fontecave M., Febs Letters, 583, 2009.

7  Gupta V., Sendra M., Naik S.G., Chahal H.K., Huynh B.H., Outten F.W., Fontecave M., Ollagnier-de-Choudens S., J. Am. Chem. Soc. 131, 2009.

8  Trotter V., Vinella D.L, Loiseau L., Ollagnier-de-Choudens S., Fontecave M., Barras F., Mol. Microbiol., 74, 2009.

9  Wollers1 S., Layer G., Garcia-Serres R., Signor L., Latour J.-M., Fontecave M., Ollagnier-de-Choudens S., J. Biol. Chem., 285, 2010.

10  Fantino J.-R., Py B., Fontecave M., Barras F., Environ. Microbiol., 12, 2010, 2846-2857.

11  Fontecave M., Artero V., Comptes Rendus de l’Académie des Sciences, 2010 (sous presse).

12  Oudart Y., Artero V., Norel L., Train C., Pécaut J., Fontecave M., J. OrganoMet. Chem., 694, 2009; Vaccaro L., Artero V., Canaguier S., Fontecave M., Field M.J., Dalton Trans, 39, 2010.

13  Jacques P.-A., Artero V., Pécaut J., Fontecave M., Proc. Natl. Acad. Sci, 106, 2009.

14  Canaguier S., Field M., Oudart Y., Pécaut J., Fontecave M., Artero V., Chem Commun, 46, 2010.

15  Le Goff A., Artero V., Jousselme B., Guillet N., Métayé R., Fihri A., Palacin S., Fontecave M., Science, 326, 2009; Le Goff A., Artero V., Metayé R., Moggia F., Jousselme B., Razavet M., Tran Ding P., Palacin S., Fontecave M., Int. J. Hydr. Ener, 35, 2010, 10790-10796; Le Goff A., Moggia F., Debou N., Jegou P., Artero V., Fontecave M., Jousselme B., Palacin S., J. Electroanal. Chem., 641, 2010.

16  Le Goff A., Artero V., Jousselme B., Guillet N., Métayé R., Fihri A., Palacin S., Fontecave M., Science, 326, 2009.

17  Pierrel F., Hamelin O., Douki T., Kieffer-Jaquinod S., Mühlenhoff U., Ozeir M., Lill R., Fontecave M., Chemistry and Biology, 17, 2010.

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Titre Structure cristallographique de RimO. La protéine S12, substrat de RimO, se fixe entre le domaine TRAM et le tonneau β
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Titre Site actif des hydrogénases à fer
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Titre Le système Suf d’assemblage des clusters fer-soufre
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Titre Catalyseurs moléculaires de réduction de l’eau en hydrogène
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Titre Catalyseur à base de Ni fixé sur un nanotube de carbone
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Pour citer cet article

Référence papier

Cours et travaux du Collège de France. Annuaire 110e année, Collège de France, Paris, avril 2011, p. 189-212. ISBN 978-2-7226-0121-5

Référence électronique

Marc Fontecave, « Chimie des processus biologiques », L’annuaire du Collège de France [En ligne], 109 | 2010, mis en ligne le 25 juin 2010, consulté le 03 septembre 2014. URL : http://annuaire-cdf.revues.org/259

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Auteur

Marc Fontecave

Professeur au Collège de France

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